TD Biologie 2
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Les enzymes
C'est une classe particulière de protéine. Ce sont des catalyseurs biologiques. Ils augmentent la vitesse de réaction et diminuent le niveau d'énergie nécessaire à la réaction.
Pour chaque réaction, il y a une enzyme spécifique, tout cela grâce au site actif de l'enzyme. L'enzyme est donc complémentaire de son substrat.
L'enzyme agit à très faible concentration et à très forte spécificité. Elle agit parfois avec des coenzymes (ex : les sels minéraux).
L'enzyme ne participe pas à la réaction. Elle est identique à la fin et ne se retrouve pas dans les produits.
Modes de reconnaissance du substrat par l'enzyme.
- Comme une clé dans une serrure. La forme du substrat et du site actif sont complémentaires. Ils vont donc s'emboîter. Ce sont les enzymes Michaeliennes.
- L'ajustement induit, c'est-à-dire changement de forme du site actif grâce à la fixation du substrat.
Les enzymes Michaeliennes
Elles sont composées d'une seule chaîne protéinique. Elles ne peuvent avoir qu'une structure tertiaire, soit un seul site actif qui réagira avec un seul substrat.
[S1] < [S2]
< [S3] < [S4]
si on met une concentration supérieure de substrat par rapport à la concentration d'enzyme, il y a saturation de l'enzyme.
Au regard du graphique, au début de chaque réaction, il y a une droite. C'est la vitesse de réaction.
Une enzyme Michaelienne est caractérisée par sa vitesse maximale et sa constante de dissociation : la Ks. Cette dernière traduit l'affinité d'une enzyme à son substrat.
Ex :
k1 la vitesse de formation du complexe enzyme-substrat.
k-1 la vitesse de dissociation enzyme-substrat
si la Ks > 1 à > 1 donc k-1 > k1 soit une affinité faible
si la Ks < 1 à < 1 donc k-1 < k1 soit une affinité forte
Influence de paramètres
Il existe une température optimale, 37°C, celle du corps humain. C'est la température idéale pour les réactions biologiques. En dessous, les enzymes agissent plus ou moins. Au delà, les cellules peuvent mourir.
Il existe un pH optimal spécifique de chaque enzyme.
L'inhibiteur compétitif
Il va entrer en compétition avec le substrat pour sa fixation sur le site actif de l'enzyme. C'est un analogue de structure du substrat. Conséquence : la Ks augmente mais la vitesse maximale reste inchangée.
L'inhibiteur non compétitif
C'est n'est pas un analogue de structure du substrat. Il empêche malgré tout la réaction.
Il se fixe soit sur l'enzyme libre ou sur le complexe enzyme-substrat.
Les enzymes allostériques
Elles sont composées de plusieurs chaînes protéiniques. Elles ont donc une structure quaternaire.
Ex : 4 chaînes, donc 4 sites actifs, donc 4 substrats possibles.
La première fixation est lente et facilite la fixation des autres substrats. C'est l'effet homotrophe positif.
Modèle de Koshland (séquentiel)
Les effecteurs sont soit activateurs ou inhibiteurs. Ils ne se fixent pas sur le site actif de l'enzyme. L'activateur va favoriser la passage A à B (selon le modèle). Cela va permettre de pouvoir fixer facilement le substrat. C'est un effet hétérotrophe positif. Il favorise l'affinité de l'enzyme sur le substrat, donc la Ks diminue.
L'inhibiteurs favorise l'existence de la forme A (faible affinité). La Ks augmente, mais la vitesse maximale reste inchangée. C'est un effet hétérotrophe négatif.